Traducción hecha en la Universidad de Alcalá de Henares, España

Esta gráfica representa la variación de la velocidad de reacción frente a la concentración del sustrato; la razón por la que la curva alcanza una meseta y la velocidad no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque:

B. Hay un inhibidor competitivo presente

C. Hay un inhibidor no competitivo presente

D. La enzima alostérica está bloqueada en una conformación inactiva

E. Todo el sustrato ha sido convertido a producto 

Reacciones catalizadas por enzimas

Una reacción catalizada por una enzima puede escribirse como:

E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato y P es el producto.

El sustrato se une a un lugar específico en la superficie de la enzima, conocido como centro activo. La reacción ocurre sobre la superficie de la enzima, después el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra molécula de sustrato. 

Una ilustración de un complejo enzima-sustrato

 

La enzima lisozima se muestra con una molécula de carbohidrato unida en el centro activo. El sustrato se muestra color verde, y esta ocupando el centro activo. El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se llama cinética enzimática.

Una curva de cinética enzimática típica para una enzima no alostérica se muestra en la gráfica:

Una explicación para la forma de la curva de la cinética enzimática

A baja concentración de sustrato la velocidad de reacción aumenta  repentinamente con el aumento de la concentración del sustrato porque abunda la enzima libre y disponible (E) para unir al sustrato añadido. A alta concentración de sustrato, la velocidad de reacción alcanza una meseta cuando los centros activos de la enzima están saturados con el sustrato (complejo ES), y no queda enzima libre para unir el sustrato añadido.